Znanych jest 20 aminokwasów białkowych. Są one przedstawione na Rys. 1. Rysunek ten podaje także nazwy aminokwasów oraz ich oznaczenia 3− i 1−literowe.

Na podstawie powyższego rysunku można stwierdzić, iż aminokwasy zawierają w swojej strukturze atomy: C, H, O i N. Cysteina i metionina zawierają w swych strukturach dodatkowo atom S. Ogólny wzór aminokwasów ma postać: \( \ce{NH}{_2}{–}\ce{CH(}{–}\ce{R)}{–}\ce{COOH} \), gdzie: \( \ce{R}{–} \) oznacza łańcuch boczny aminokwasu (zob. Rys. 2 ).

Łańcuchy boczne aminokwasów są różne pod względem strukturalnym i chemicznym. Niektóre z nich wykazują strukturę rozgałęzioną (np. w Ala i Val) lub strukturę liniową (np. w Met i Lys), a inne mają struktury pierścieniowe (np. Pro i Phe) (zob. Rys. 1 ). Aminokwasy można podzielić na trzy grupy: niepolarne, polarne i naładowane elektrycznie. Łańcuch boczny aminokwasów niepolarnych jest hydrofobowy, a zatem nie może tworzyć wiązań wodorowych z cząsteczkami wody. Łańcuch boczny aminokwasów polarnych zawiera grupę funkcyjną zdolną do tworzenia wiązań wodorowych z wodą i z innymi aminokwasami. Natomiast, aminokwasy elektrycznie naładowane zawierają zdeprotonowaną grupę funkcyjną kwasów karboksylowych w obojętnym pH roztworu (aminokwasy kwasowe) lub grupę funkcyjną zawierającą azot z dodatnim ładunkiem w naturalnym pH roztworu (aminokwasy zasadowe).

W zależności od pH roztworu aminokwasy mogą występować w czterech formach:

• obojętnej – aminokwasy zawierają sprotonowaną grupę funkcyjną kwasów karboksylowych \( (–\ce{COOH}) \) i zdeprotonowaną grupę aminową \( (–\ce{NH}{_2}) \),
• kwasowej – aminokwasy zawierają zdeprotonowaną grupę funkcyjną kwasów karboksylowych \( (–\ce{COO}{^-}) \) i zdeprotonowaną grupę aminową \( (–\ce{NH}{_2}) \),
• zasadowej – aminokwasy zawierają sprotonowaną grupę funkcyjną kwasów karboksylowych \( (–\ce{COOH}) \) i sprotonowaną grupę aminową \( (–\ce{NH}{_3}{^+}) \),
• obojnaczej (zwitterionowej) – aminokwasy zawierają zdeprotonowaną grupę funkcyjną kwasów karboksylowych \( (–\ce{COO}{^-}) \) i sprotonowaną graminową \( (–\ce{NH}{_3}{^+}) \).

Aminokwasy są krystalicznymi ciałami stałymi. Ich temperatury topnienia są zaskakująco wysokie (200 – 300 °C). Ulegają rozpadowi zanim ulegną stopieniu. W pH roztworu równym 7 zwykle występują one w postaci jonu obojnaczego (jonu z ładunkiem ujemnym i ładunkiem dodatnim), nie posiadając całkowitego ładunku elektrycznego, co jest spowodowane wewnętrznym przeniesieniem protonu z grupy karboksylowej do grupy aminowej. Na ogół aminokwasy są rozpuszczalne w wodzie i nierozpuszczalne w niepolarnych rozpuszczalnikach organicznych. Ich rozpuszczalność w wodzie różni się w zależności od rozmiaru i charakteru łańcucha bocznego. Dzięki obecności w strukturze tetraedrycznego i chiralnego atomu węgla (α–węgiel), każdy aminokwasy (z wyjątkiem glicyny) występuje w dwóch konformacjach L– i D–. Wszystkie naturalnie występujące aminokwasy mają konfigurację L–.

Aminokwasy wiążą się ze sobą tworząc dimery i polimery o różnej długości łańcucha i różnym składzie. W zależności od liczby reszt aminokwasowych w łańcuchu polimeru, polimery te dzielą się na peptydy i białka. Peptydy zawierają około 50 aminokwasów w strukturze. Natomiast, białka zawierają w jednym lub większej liczbie łańcuchów większą liczbę reszt aminokwasowych.

W peptydach i białkach aminokwasy łączą się ze sobą płaskimi wiązaniami peptydowymi utworzonymi w wyniku reakcji kondensacji pomiędzy grupą kwasu karboksylowego jednego aminokwasu, a grupą aminową następnego aminokwasu (zob. Rys. 3 ). Aminokwas posiadający nieprzereagowaną aminową grupę funkcyjną jest pierwszym aminokwasem na "końcu aminowym" polimeru. Podczas gdy, aminokwas posiadający nieprzereagowaną grupę funkcyjną karboksylową stanowi ostatni aminokwas w sekwencji polimeru ("koniec karboksylowy"). W innych reakcjach grupa karboksylowa aminokwasów i ich polimerów reaguje dając amidy aminokwasów ( Rys. 4 ), estry (zob. reakcja Kwasy karboksylowe-( 5 ) ), podstawione amidy (zob. reakcja Kwasy karboksylowe-( 3 ) ), sole Rys. 5 oraz w przypadku cysteiny jest tworzony mostek dwusiarczkowy (–S–S–) ( Rys. 6 ). Z drugiej strony, grupa aminowa aminokwasów ulega reakcji acylowania ( Rys. 7 ).

Liczba, rodzaj i kolejność reszt aminokwasowych w łańcuchu peptydowym/białkowym określają jego pierwotną strukturę (struktura pierwszorzędowa), co zwykle powoduje wytworzenie specyficznych struktur dwu- i trójwymiarowych. Struktura dwuwymiarowa (struktura drugorzędowa) odnosi się do regularnie powtarzających się struktur lokalnych, które są utrzymywane wyłącznie za pomocą wiązań wodorowych tworzących się pomiędzy grupami amidowymi i karbonylowymi wiązań peptydowych. Najczęstszymi przykładami struktur dwuwymiarowych są: \( \alpha \)-helisa (prawoskrętna spirala) (zob. Rys. 8, kolor czerwony), \( \beta \)-kartka (układ przestrzenny reszt aminokwasowych w łańcuchu polipeptydowym podobny do kawałka papieru złożonego jak akordeon) ( Rys. 8, kolor niebieski), zwrotna (łańcuch polipeptydowy zmienia kierunek biegu) i struktura nieuporządkowana (struktury przypadkowe) ( Rys. 8, kolor purpurowy). Struktura trzeciorzędowa opisuje ogólny kształt/upakowanie pojedynczego łańcucha białkowego, który jest stabilizowany przez oddziaływania nielokalne, mostki solne, wiązania wodorowe i mostki disiarczkowe ( Rys. 8, kolor żółty). Natomiast, wzajemne pozycjonowanie się wielu łańcuchów białkowych względem siebie w przestrzeni jest określone przez strukturę czwartorzędową białka.